FOLLISTATIN AND METHOD OF PURIFYING SAME.

摘要

Deux protéines de la follistatine présentant une activité similaire à celle de l'inhibine ont été isolées du fluide folliculaire porcin par chromatographie par affinité héparine-Sepharose, suivie d'une filtration par gel sur du Sephacryl S-2000 et de six étapes de chromatographie à l'état liquide à haute performance. Chaque molécule isolée est un monomère possédant un poids moléculaire au moins égal à 32000 daltons. Le microséquencement a révélé que les deux parties à terminaison NH2 sont Gly-Asn-Cys-Trp-Leu-Arg-Gln-Ala-Lys-Asn-Gly-Arg-Cys-Gln-Val-Leu. La protéine la plus longue possède 315 résidus et on pense qu'elle est glycosylée. La protéine la plus courte possède 288 résidus et est une version raccourcie quant à la terminaison C de la première protéine. Ces protéines inhibent spécifiquement la sécrétion basale de la folliculo-stimuline (FSH), mais non pas de la lutéine (LH), dans un système de culture monocouche de la glande pituitaire antérieure de souris. La dose efficace demi-maximale pour les deux est comprise entre 2,5 et 6,0 ng/ml. Les follistatines provenant de l'homme et de la souris présentent une très forte homologie avec la protéine porcine, la protéine humaine différant de la protéine porcine dans 4 résidus seulement sur 315 et la protéine de la souris différant de la protéine porcine dans 8 résidus seulement sur 315.