| 摘要 |
Une méthode de purification de gp120 d'HIV recombinant destinée à fournir un glycopeptide présentant des propriétés de liaison protéine/protéine pratiquement identiques à la protéine gp 120 virale naturelle d'HIV, qui consiste à fractionner une composition contenant la gp120 brute en utilisant de manière séquentielle (1) la chromatographie à échange d'ions, (2) la chromatographie à interaction hydrophobe, et (3) la filtration à exclusion de grandeur, et en prélevant à chaque étape une fraction présentant une affinité liante spécifique pour le peptide CD4. Cette procédure est effectuée en l'absence de toute étape de purification d'affinité ou d'étapes (telles que la chromatographie liquide à haute pression à phase inversée) qui utilisent des protéines de contact avec des solvants organiques. Le produit obtenu selon cette méthode est une glycoprotéine gp120 de HIV recombinant, non-fusionnable, purifiée et dans sa longueur totale, présentant des propriétés d'interaction protéine/protéine pratiquement identiques au gp120 présentée sur un virus HIV, et comprenant une affinité liante au CD4 et une affinité liante pour au moins un anticorps capable de neutraliser l'infectivité de HIV. |
